Где образуется амилаза. Анализ на определение нормы амилазы в крови, отклонения и трактовка. Лечение при повышенной амилазе в крови

Амилаза (другие названия – альфа-амилаза, диастаза, панкреатическая амилаза) это биологически активное вещество, участвующее в процессе метаболизма углеводов. В организме человека большая ее часть вырабатывается поджелудочной железой, меньшая – слюнными железами.

В организме человека синтезируется только альфа-амилаза, которая является пищеварительным ферментом.

Показания к анализу

Несмотря на то, что амилаза крови отражает изменения, характерные для многих обменных и воспалительных заболеваний (сахарный диабет, гепатиты, эпидемический паротит и другие), основным показанием к анализу является подозрение на острый или хронический панкреатит.

Для определения уровня амилазы крови используется биохимический анализ крови из вены. Забор крови производится утром натощак (накануне перед сдачей анализа следует избегать употребления острой и жирной пищи).

Норма амилазы в крови

Так как поджелудочная железа является железой смешанной секреции (выделяет гормоны и ферменты как в просвет кишечника, так и в кровь), амилазу, выработанную в ней принято отличать от общей альфа-амилазы и называть панкреатической амилазой. Соответственно, в биохимическом анализе крови (или мочи, который также используется с целью определения уровня амилазы в организме) выделяют два показателя амилазы: альфа-амилазу и панкреатическую амилазу.

Альфа-амилаза

Для альфа-амилазы (представляющей из себя суммарное количество всей амилазы в организме) нормальными считают значения*:

  • дети до 2-х лет: 5 - 65 Ед/л;
  • 2 года – 70 лет: 25 - 125 Ед/л;
  • старше 70 лет: 20 - 160 Ед/л.

Инвитро

Панкреатическая амилаза

В альфа-амилазу входит панкреатическая амилаза, количество которой также измеряется. Нормальным количеством панкреатической амилазы считают*:

  • дети до 6 мес.:
  • дети 6 - 12 мес.:
  • все старше 1 года:

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Причины отклонений от нормы

Причины, вызывающие повышение количества альфа-амилазы в крови (повышением амилазы крови считают цифры выше 105 ед/л для альфа-амилазы и выше 50 ед/л для панкреатической амилазы):

  • Острый или хронический панкреатит . При воспалении поджелудочной железы секреция клетками амилазы возрастает в несколько раз
  • Киста, опухоль или камень в просвете поджелудочной железы. Изменение структуры железы вызывает сдавление железистой ткани и ее вторичное воспаление, которое способствует повышению секреции амилазы (уровень амилазы достигает значения 150-200 ед/л).
  • Эпидемический паротит . Воспаление слюнных желез также вызывает усиление секреции амилазы (.
  • Перитонит . При перитоните все органы брюшной полости, включая поджелудочную железу, подвергаются раздражению и воспалительным изменениям. Такие изменения повышают активность клеток поджелудочной железы, что приводит к повышению уровня амилазы в анализе крови.
  • Сахарный диабет . При сахарном диабете происходят системные нарушения обмена веществ, в том числе – обмена углеводов. Таким образом, не вся амилаза вырабатываемая организмом будет рационально расходоваться на превращения крахмала в олигосахариды, что приведет к увеличению ее количества в крови.
  • Почечная недостаточность . Так как амилаза выводится из организма через почки, недостаточная их функция вызовет задержку и повышение количества фермента в крови.

Причины уменьшения количества амилазы в крови (снижением уровня амилазы крови считают цифры менее 100 ед/л для альфа-амилазы):

  • Гепатиты в острой или хронической форме. При гепатитах происходит нарушение углеводного обмена, что влечет за собой повышение нагрузки на ферментативные системы организма, в том числе и на амилазу. Определенное время поджелудочная железа вырабатывает достаточное количество фермента, но, в последствии начинает замедлять процесс синтеза амилазы, что отразится ее низким количеством в анализе крови.
  • Опухоли поджелудочной железы. При некоторых опухолях происходит перерождение ткани поджелудочной железы, что делает невозможным секрецию амилазы.

Также, вследствие травм, падений с высоты и отравлений возможны нарушения секреции амилазы как в большую, так и в меньшую сторону.

Функции амилазы

Функция амилазы заключается в расщеплении крахмала до более простых форм - олигосахаридов. Расщепление начинается уже в ротовой полости, так как амилаза входит в состав слюны, а затем, в желудочно-кишечном тракте, где большая ее часть синтезируется поджелудочной железой.

Так как молекулы крахмала из-за сложности своей структуры не могут всосаться в петлях кишечника, от действия амилазы зависит качество усвоения углеводов пищи.

В медицине существует множество терминов, название которых непонятно для обывателя до тех пор, пока ему не придется столкнуться с ними непосредственно при возникновении проблем со здоровьем .

Не является исключением в таком случае и амилаза, выступающая в качестве одного из ферментирующих веществ в составе пищеварительной системы .

С термином «амилаза» связана целая группа ферментов , обозначаемых первыми тремя буквами древнегреческого алфавита. Пищеварительная система человеческого организма представлена амилазой с приставкой альфа. В переводе с древнегреческого языка название фермента переводится как «крахмал».

Синтез небольшого количества активного вещества происходит в слюнных железах. В связи с этим во рту ощущается сладковатый вкус, образующийся в результате длительного пережевывания таких, например, крахмалосодержащих продуктов , как картофель и рис.

Таким образом, с момента выработки слюны в человеческом организме запускается процесс пищеварения. Однако более высокая концентрация амилазы , выполняющей функцию расщепления сложных углеводов, наблюдается в поджелудочной железе, откуда посредством панкреатических потоков фермент попадает в двенадцатиперстную кишку .

Молекулы крахмала обладают достаточно сложной структурой, что приводит к плохому всасыванию их в петли кишечника.

Благодаря активному участию амилазы в расщеплении сложных углеводов повышается качество процесса их метаболизма и, соответственно, их усвоения организмом из пищи.

Как определяется ее уровень?

В результате обильного снабжения кровью поджелудочной железы незначительная часть амилазы по кровотоку через почки отправляется в мочу. Такая особенность человеческого организма помогает оптимально оценивать его состояние с применением двух способов: посредством забора и мочи, и крови. При подозрении на заболевание любой из форм панкреатита назначают биохимический анализ венозной крови.

Стоит отметить, что по уровню концентрации амилазы в крови судят и об изменениях, которые могут характеризовать наличие воспалительных процессов , связанных с такими болезнями, как сахарный диабет и некоторые виды гепатитов.

Сдача венозной крови происходит обычно в утреннее время. Перед этим больной не должен есть, кроме того, накануне вечером ему не стоит употреблять пищу, характеризующуюся большим количеством жира и острой приправы.

При экстренной необходимости в определении концентрации амилазы , а это бывает, когда обостряется, к примеру, хронический панкреатит , анализы проводятся в срочном порядке несмотря на время дня.

С этой целью используется отличающийся высокой точностью и оперативностью метод – ферментативная диагностика активности биологического вещества . При исследовании ряда различных заболеваний большое внимание уделяется и другому способу – анализу диастазы мочи.

Норма ферментирующего вещества

Биохимический анализ крови позволяет выделить два показателя амилазы. Один из них, обозначаемый буквой греческого алфавита «α», представляет собой суммарное количество этого фермента, в общем характерного для человеческого организма. Другой называют панкреатической амилазой , выступающей в качестве важной составляющей первого показателя.

Специалисты лаборатории изучают исходный материал и интерпретируют результаты исследований в соответствии с общепринятыми нормами. Общепринято рассматривать содержание расщепляющего углеводы фермента в количественном исчислении на 1 л крови. В зависимости от возрастных категорий устанавливаются нормативные показатели как альфы, так и панкреатической амилазы. При этом нормы не делятся по половому признаку. Таким образом, по альфе-амилазе можно отметить следующие величины:

  • У детей от 2 лет и взрослых пациентов нормальное содержание фермента в крови колеблется от минимального до максимального значения в пределах 25 – 125 ед/л.
  • Для людей более солидного возраста, перешагнувших 70-летний рубеж, нормы имеют более широкий диапазон – 20-160 ед/л.
  • Маленькие дети, не достигшие двухлетнего возраста, исследуются по шкале в 5-65 ед/л.

Особым образом выделяют содержание панкреатической амилазы в указанных выше нормах. При этом количественное исчисление этого фермента принимается из расчета на 1 мл. Нормальным значением такого фермента считается:

  • младенцы (до 6 месяцев) – 8 ед/мл;
  • малыши от 6 месяцев до 1 года – 23 ед/мл;
  • дети от 1 года и взрослые всех возрастных категорий – 50 ед/мл.

Если в случае с альфа-амилазой дан спектр норм от минимального до максимального значения, то для панкреатической амилазы принята наиболее допустимая величина . В ходе исследования исходного материала, полученного из вены пациента, вычисляются отклонения от нормативного значения.

При незначительном повышении показателей , превышающих норму всего лишь на несколько единиц, и хорошем самочувствии исследуемого такую ситуацию не считают патологической.

Беспокойство могут вызвать результаты, которые в два, а то и более раза превосходят максимальное нормативное значение.

Известно, что при возникновении острого панкреатита наблюдается стократное повышение количества амилазы. В связи с эти больной ощущает сильные болевые приступы с тошнотой и рвотой. Такие симптомы обязывают медицинских работников применить оперативные меры по госпитализации пациента .

Если же при выявлении патологического отклонения амилазы от нормы нельзя сразу установить точный диагноз , исследуемому назначают еще ряд диагностических процедур, способствующих более детальному анализу причин подобного явления.

По каким причинам возникают отклонения от нормы?

При исследовании крови на амилазу имеет место не только превышение установленной нормы , но и достаточно низкое значение, граничащее порой с нулевым порогом. Такая ситуация может возникнуть при последней, четвертой стадии онкологии поджелудочной железы или ее тотального некроза. Это происходит из-за замещения ткани органа опухолевыми или мертвыми клетками.

Низкие показатели пищеварительного фермента в крови определяются и у больных с врожденной патологией под названием «муковисцидоз». У пациентов с удаленной при операции частью железы уровень амилазы тоже кардинально снижается. В то же время такое заболевание, как панкреатит острой формы, в состоянии максимального обострения провоцирует резкий подъем активности амилазы . В крови наблюдается ярко выраженная концентрация этого фермента и остальных случаях, связанных с функциональностью поджелудочной железы (патология развития или травма самого органа, усиленная выработка панкреатического сока , онкология и прочие). Активность амилазы подпадает под влияние также других факторов и заболеваний:

  • нарушение диетического питания;
  • постоянное потребление алкоголя в больших дозах;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные процессы в слюнных железах;
  • патологические изменения в брюшной стенке;
  • нарушение функций почек.

Уровень амилазы в моче

Как уже сообщалось, узнать об уровне амилазы в организме человека можно по результатам исследования как крови, так и мочи. Наличие пищеварительного фермента в мочевине объясняется микроскопическими размерами его молекул, имеющих способность проходить через почечный фильтрационный барьер .

Лабораторные исследования мочи помогают выявить не только панкреатит острой или хронической формы, но и ряд других заболеваний, обуславливающих вовлечение поджелудочной железы в патологический процесс. Диастаза мочи и амилаза крови одинаково активны, правда, при сравнении обоих веществ фермент, проходящий через почки, сохраняет свою функциональность с задержкой в несколько часов.

При заборе мочи у беременных женщин и проведении соответствующего анализа наблюдается повышенная активность амилазы . Фермент поддается также воздействию оральных контрацептивов, кортикостероидов, наркотических анальгетиков, ибупрофена. Поэтому перед прохождением кинетического колориметрического метода диагностики пациент при сборе суточной мочи должен воздержаться от применения подобных и мочегонных препаратов, а также алкоголя, острой и соленой пищи, продуктов питания, влияющих на изменение цвета анализируемой жидкости (морковь, свекла).

При исследовании диастазы мочи за основу берутся нормы, рассчитанные в единицах амилазы на 1 литр мочи. Для взрослых пациентов принятый диапазон значений составляет 10 – 125 ед/л, а для детей допустимы минимальный и максимальный предел, соответственно, 10 и 64 единицы на литр.

В целом моча исследуется на диастазу, если пациент жалуется на интенсивные боли в животе и спине опоясывающего характера. К тому же у него пропадает аппетит и непрерывно вызывается рвота. Высокая температура тела не исчезает на протяжении длительного времени. Требуется проведение подобной диагностики, если нужно проводить наблюдение за действенностью препаратов, назначенных для лечения поджелудочной железы .

Амилаза – это фермент (природный катализатор химических реакций), который входит в группу ферментов поджелудочной железы, один из составных компонентов панкреатического сока. Его основной функцией является активное участие в процессе пищеварения, расщепление углеводов.

Наряду с амилазой в панкреатический сок входит липаза (расщепляет жиры) и протеаза (расщепляет белки).

У здорового человека содержание амилазы в крови очень низкое. Она может циркулировать в крови в незначительных количествах из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез. Также малые концентрации данного фермента можно встретить в яичниках, бронхах, кишечнике и скелетной мускулатуре.

По своей структуре амилаза имеет три подвида: , бета-амилаза и гамма амилаза. Каждый из ферментов обладает своими особенностями и локализацией. Широкое применение в клинической практике получило определение именно альфа-фермента, так как она играет важную роль в процессе пищеварения.

Амилаза в крови определяется в следующих случаях:

Биохимический анализ крови на амилазу проводится с помощью колориметрического кинетического метода. Для анализа осуществляется забор небольшого объема венозной крови. Перед тестом рекомендуется не потреблять пищу минимум за восемь часов до исследования, а также воздержаться от физических и эмоциональных напряжений.

Стоит отметить, что анализ может показать некорректные результаты при беременности, приеме некоторых препаратов (оральных контрацептивов, ибупрофена, наркотических анальгетиков и др.) и при повышенном холестерине.

Норма

Норма содержания амилазы в крови слабо изменяется в зависимости от возраста и одинаковы у мужчин и женщин. Единицей измерения концентрации данного фермента является Ед/л, что считается ненормированной величиной. По этой причине перед интерпретацией результатов анализа необходимо проконтролировать референсные значения непосредственно в той лаборатории, в которой будет осуществляться исследование. В таблице 1 и 2 представлена норма содержания амилазы и панкреатической амилазы соответственно.

Таблица 1. Амилаза крови, нормальные значения

Таблица 2. Панкреатическая амилаза, нормальные значения

Амилаза повышена

Амилаза крови может быть повышена по следующим причинам:

  1. Острый панкреатит. Это очень опасное заболевание с возможным летальным исходом. Оно характеризуется тяжелым воспалительным процессом поджелудочной железы, которое приводит к поражению органа собственными ферментами. Активность амилазы в данном случае повышается в 6 – 10 раз. Уровень фермента начинает возрастать уже через 2 – 12 часов после непосредственного поражения поджелудочной железы и оставаться на очень высоком уровне до пяти дней. Но, стоит отметить, что завышенный показатель фермента не всегда отражает тяжесть заболевания, так как могут поражаться центры, ответственные за синтез амилазы, что приведет к ее нормальному содержанию.
  2. Хронический панкреатит. При данном заболевании происходит умеренное повышение амилазы. Длительное протекание болезни также приводит к поражению центров секреции фермента, и содержание амилазы приходит в норму. Среди источников появления заболевания основным является алкоголизм (распространен среди мужчин, реже среди женщин).
  3. Физическое повреждение поджелудочной железы приводит к разрушению клеток и выделению фермента в кровь, что отражается на анализе.
  4. Онкологические заболевания поджелудочной железы.
  5. Закупорка панкреатических протоков (посредством камня либо рубца).
  6. Хирургические вмешательства в районе брюшной области.
  7. Аппендицит острого характера.
  8. Разрыв аневризмы аорты (истончение стенки вены или аорты).

Если амилаза повышена, то лечение должно быть ориентировано на источник заболевания. Стоит отметить, что поскольку любые отклонения содержания фермента от нормы могут повлечь за собой неприятные последствия, расшифровкой результатов анализа и назначением лечения должен заниматься врач.

  • Стоит значительно понизить физические нагрузки, соблюдать строгий постельный режим.
  • При инфекционных проявлениях заболевания (в случае, когда недостаточность поджелудочной железы вызвана инфекциями) стоит ограничить общение, желательно лечь в больницу для врачебного контроля.
  • Необходимо высыпаться, сон должен продолжаться не менее восьми часов в сутки.
  • При повышенной амилазе важно сформировать правильный рацион, исключив из него алкоголь, шоколад, кофе, острую и кислую пищу.
  • Стоит разделить приемы пищи на несколько небольших порций, данная стратегия позволит уменьшить нагрузку на пищеварительную систему.

Пониженные показатели

Уровень фермента в крови может быть понижен вследствие:

  • снижения активности поджелудочной железы по различным причинам;
  • некоторых заболеваниях печени (гепатит в тяжелой форме);
  • муковисцидоза поджелудочной железы (характеризуется поражением некоторых желез);
  • хирургического удаления поджелудочной железы.

Стоит отметить, что низкое содержание амилазы в крови является нормой в первое полугодие жизни новорожденных. О данной особенности необходимо помнить при формировании рациона питания детей, так как неправильное кормление может спровоцировать осложнения. Не стоит прибегать к народным средствам без консультации с врачом.

Для нормализации уровня амилазы в случае ее пониженного содержания и детям, и взрослым рекомендуется формирование бескрахмальной диеты. Данная терапия помогает значительно уменьшить нагрузку на желудочно-кишечный тракт, а значит, и понизить расход фермента для переваривания.

У женщин при беременности амилаза чаще всего повышена. С одной стороны, это может свидетельствовать о нормальном вынашивании ребенка, но с другой, такое содержание фермента может скрывать затаившееся заболевание. Несмотря на то, что амилаза повышена или снижена, женщинам в положении настоятельно рекомендуется проходить обследование крови, регулярно сдавать анализы и консультироваться с врачом. Важно, что формировать курс терапии для беременных женщин стоит с особой осторожностью, так как это может сильно повредить здоровью и вызвать в будущем отклонения у плода. Как амилаза, так и норма других ферментов и показателей крови должна строго контролироваться у женщин при беременности.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях: Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Функции амилазы

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Анализ на α-амилазу

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения­ ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Норма амилазы

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

Альфа-амилаза понижена в крови

Стремление концентрации амилазы к нулевому значению – нормальное состояние. Это показатель того, что пищеварительная железа способна контролировать уровень активного вещества. На практике содержание пищеварительного фермента никогда не бывает нулевым, и он всегда определяется в анализе крови. При значениях ниже установленной минимальной границы, говорят о снижении ферментной активности клеток поджелудочной.

Причины

Пониженное содержание α-амилазы связано с серьезными заболеваниями и патологическими состояниями. Отклонение от нормы вызывают:

Альфа-амилаза повышена

Незначительные отклонения от показателей нормального диапазона значений при стабильном самочувствии не являются свидетельством патологических процессов. При увеличении показателей вдвое и более имеют место поражения поджелудочной железы и близлежащих органов. В результате большое количество пищеварительного фермента попадет в системный кровоток.

Причины

Причины увеличения (происходит чаще, чем снижение) количества пищеварительного фермента следующие:

  • Чрезмерная секреция поджелудочного (или панкреатического) сока.
  • Затрудненный отток панкреатического сока в двенадцатиперстную кишку.
  • Повышенный выход пищеварительных ферментов в результате усиления кровотока, вызванного воспалением поджелудочной железы и близлежащих органов.
  • Травма тканей поджелудочной железы.
  • Панкреонекроз.
  • Острый и хронический панкреатит.
  • Опухоли поджелудочной железы.
  • Желчнокаменная болезнь.
  • Эпидемический паротит.

Уровень в моче

Диастаза – это амилаза, которую определяют в анализе мочи. В ней концентрация пищеварительного фермента выше. Нормальным уровнем для взрослых считается 10-125 ед/л, для детей 10-64. Для достоверности результатов накануне необходимо воздержаться от соленой и острой пищи, алкоголя, продуктов, которые меняют цвет мочи (свекла, морковь). Результаты искажают наркотические анальгетики, оральные контрацептивы, ибупрофен, кортикостероиды.

Анализ на диастазу назначают при сильных болях в животе и спине на фоне отсутствия аппетита, частой рвоты, повышенной температуры. Все патологические состояния и заболевания, которые вызывают повышение фермента в крови, автоматически вызывают повышение диастазы. Среди них:



Рекомендуем почитать