Что делает амилаза. Амилазы. Как сдать анализ на щелочную фосфатазу

Фермента амилаза – это первый энзим, обнаруженный учеными. В 1833 году этот фермент был описан французским ученым Пайя, который обнаружил его в связи с разрушением крахмала в пищеварительном тракте. Если длительное время жевать во рту продукты, включающие в себя крахмал (картошка, рис ), благодаря амилазе они начинают приобретать сладковатый вкус. Это говорит о начале переработки углеводов во рту.

Фермент этот бывает трех типов: альфа, бета, а также гамма. Для выработки и действия этого фермента обязательно нужен кальций. Разные виды фермента схожи друг с другом: все они отлично разводятся водой или в слабом растворе соли. А если ввести в фермент концентрированный солевой раствор, то фермент выпадет в осадок. Похожее действие на ферменты оказывает и спирт. При введении его в концентрации больше шестидесяти процентов ферменты также выпадают в осадок.

Фермент этот присутствует не только в организме людей, но и животных, и даже у ряда растений (только бета-амилаза, которая не присутствует в организме животных ). Спелые фрукты обладают приятным сладким вкусом часто благодаря наличию этого фермента.
В пшенице, например, присутствует гамма-амилаза, которая является главным веществом для производства солода. Этот вид фермента лучше всего работает при повышенном содержании кислоты.

Во время брожения дрожжевого теста грибки с использованием амилазы расщепляют крахмал до уровня полисахаридов, применяемых далее дрожжевыми грибками с образованием спиртов и углекислоты. Именно благодаря этим продуктам переработки крахмала и увеличивается в объеме дрожжевое тесто, имеющее такой специфический приятный аромат и вкус.

На сегодняшний день для того, чтобы брожение дрожжевого теста происходило быстрее, в него добавляют амилазу в качестве пищевой добавки (Е1100 ). Более того, иную форму этого фермента добавляют даже в стиральные порошки для лучшего отстирывания крахмалосодержащих пятен.

Уровень амилазы обнаруживается в ходе биохимического анализа. Чтобы результаты были максимально объективными, биологические материалы (чаще кровь ) берут после ночного сна и желательно не ранее чем через восемь часов после еды. Нормальный показатель этого фермента не отличается у людей разных полов и составляет от 25 до 125 единиц на литр.

Почему амилаза бывает повышенной?
Увеличение количества фермента говорит о том, что органы, включающие этот энзим, больны. Главными причинами увеличения количества амилазы является:
1. Панкреатит в острой форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, протекающий в острой форме и проходящий с деструкцией тканей железы, вследствие чего фермент проникает в кровь. Признаки этого заболевания таковы: рвота, тошнота , боль вокруг пупка, которая стреляет в поясницу, увеличение температуры .

2. Панкреатит в хронической форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, проходящий на протяжении долгого времени и характеризующийся временными облегчениями и обострениями. Признаки этого заболевания в фазы обострения таковы, как при острой форме.

3. Новообразования или камни в протоках поджелудочной – они мешают выводу фермента из железы, что провоцирует его проникновение в кровь.

Больному не следует ограничивать себя в пище или жидкостях. Единственное, чего следует воздерживаться, это употребления спиртных напитков. Анализ крови берется из вены. До выполнения процедуры больному следует объяснить, что пережимание руки жгутом может вызвать некоторые неприятные ощущения, но они быстро проходят.
За несколько дней до взятия крови следует побеседовать с больным о том, какие лекарства он употребляет. Некоторые, возможно, нужно временно отменить.

После забора крови, ее выливают в чистую пробирку, на место укола накладывают кусочек ваты, смоченный в спирте. Если на месте укола образуется Группа ученых из Университета Пенсильвании (Соединенные Штаты Америки ) провела исследования, в результате которых было обнаружено, что количество альфа-амилазы в крови и моче ребенка (и взрослого человека ) различно в зависимости от влияния внешних условий. Ученые считают, что измеряя количество этого фермента в слюне ребенка можно определять уровень стресса , в котором находится ребенок.

В эксперименте принимали участие дети восьми - девяти лет. Ученые обнаружили явную взаимозависимость между количеством фермента и сложностями в процессе овладения знаниями, общении со сверстниками, агрессивностью поведения, конфликтами в семье.
Также американские ученые обнаружили, что при увеличении уровня амилазы в слюне у четырехлетних малышей, можно подозревать плохие социальные контакты со сверстниками и преподавателями, а также подверженность инфекционным недугам.

Полученные данные дают возможность определить личные особенности в формировании реакции на стрессовые ситуации, объяснить некоторые нарушения поведения детей. На сегодняшний день разработаны тесты для простого определения уровня данного фермента в слюне. Несмотря на простоту использования тестов, нежелательно самостоятельно пытаться определять уровень ферментов в слюне ребенка и трактовать результаты. Предпочтительнее посетить консультацию педиатра почечной недостаточности .
В случае хронической формы воспаления поджелудочной железы в фазе ремиссии количество фермента в моче чаще всего близко к норме. А во время обострения количество фермента в крови немного увеличивается, в моче же может оставаться неизменным.

Кроме вышеописанных заболеваний, увеличение уровня амилазы в моче характерно для хронической почечной недостаточности, недугов органов пищеварения (при поражении поджелудочной железы ), нарушений работы слюнных желез (вызванных разными причинами ).

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

  1. Острый или хронический панкреатит в период обострения.
  2. Панкреонекроз очаговый.
  3. Онкология поджелудочной железы.
  4. (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
  5. Острый аппендицит.
  6. Почечная недостаточность.
  7. Желудочные кровотечения.
  8. Кишечная непроходимость.
  9. Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
  10. СПИД.
  11. Вирусный гепатит.
  12. Паротит.
  13. Саркоидоз.
  14. Брюшной тиф.
  15. Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

  1. Гиперсекреция панкреатического сока.
  2. Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
  3. Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
  4. Травмы поджелудочной железы.
  5. Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.

Когда у человека проблемы с обменом веществ, то врачи рекомендуют сдать анализ крови на проверку уровня амилазы. Это биологически активное вещество, которое участвует в обмене углеводов. Если биохимия крови, амилаза в том числе, имеет отклонения от нормы, то в организме протекают патологические процессы. Для уточнения диагноза врачи назначают дополнительные обследования.

Что такое альфа-амилаза в биохимическом анализе крови?

Исследование крови на диастазу уместно проводить при проблемах с метаболизмом, ведь главной задачей вещества является обеспечение усвоения углеводов. Уместно проводить параллельный анализ на липазу, так как это вещество отвечает за расщепление жиров.

Если в анализе отклонения от нормы, то это приводит к заболеваниям. Углеводы – вещества, которые обеспечивают организм энергией. Когда они расщепляются слишком быстро или слишком медленно, то это приводит к нарушению обменных процессов, ведь все в организме взаимосвязано. Основные функции амилазы заключаются в расщеплении крахмала на полисахариды и усвоение углеводов.

Молекулярное строение диастазы

Альфа-амилаза – пищевой фермент, который вырабатывается в слюнных железах и поджелудочной железе. Важно вовремя регулировать ее норму, так как отклонение говорит о развитии сахарного диабета, эпидемического паротита, панкреатита, гепатита.

Понизить или повысить показатель крови можно только медикаментозным путем. Амилаза – пищевой фермент, который участвует в работе пищеварительного тракта. Если количество вещества выше нормы, то орган, который содержит амилазу, либо воспален, либо поврежден.

Норма

Поджелудочная железа – внутренний орган со смешанной секрецией. Вырабатывает гормоны и пищевые ферменты. Амилазу, которую вырабатывает поджелудочная, называют панкреатической, а понятие альфа-амилазы указывается в анализе как отдельный показатель.

Важно! Альфа-амилаза отображает в анализе крови общее количество вещества, которое есть в организме.

Норма составляет:

  • Для детей до 2 лет – 5 – 65 Ед/л.
  • От 2 до 70 лет – 25 – 125 Ед/л.
  • Старше 70 лет – 20 – 160 Ед/л.

Записывают итоги биохимического анализа крови на норму амилазы с расшифровкой у взрослых в таблицу к остальным показателям. В таблице результатов указывают наименования показателя, норму и результат. Проводить повторный забор и анализ крови нужно в той лаборатории, где проверялся предыдущий материал.

Если говорить о показателях панкреатической амилазы, то они следующие:

  • Младенцы до полугода – до 8 Ед/л.
  • Дети от полугода до года – до 23 Ед/л.
  • От 1 года и старше – меньше 50 Ед/л.

Для беременных женщин показатель такой же, как и для взрослых здоровых людей. Отклонения в этот период говорят о нарушении работы внутренних органов у беременной.

Биохимический анализ на амилазу крови проводят, если есть подозрение на панкреатит в острой и хронической форме.

Назначение

Анализ на амилазу желательно проводить при следующей симптоматике:

  1. Наличие тошноты.
  2. Частая рвота.
  3. Диарея.
  4. Боль в правой части брюшной полости.
  5. Сильное недомогание.
  6. Быстрая утомляемость.
  7. Усталость.

Обязательно исследование, если ранее пациент сталкивался с заболеваниями, связанными с нарушением метаболизма. Не стоит медлить с лечением, если человек болен гепатитом, сахарным диабетом или паротитом.

Важно! Повышаться показатель может из-за развития новообразований в поджелудочной железе. Основной причиной роста амилазы в таком случае является киста в органе.

Как подготовиться?

Когда пациент знает, что такое амилаза в биохимическом анализе крови, то ему проще объяснить важность правильной подготовки к анализу.


Отказ от курения и алкоголя

Подготовка заключается в следующих требованиях:

  1. Кровь на проверку амилазы сдается натощак.
  2. Сдавать кровь нужно из вены.
  3. Не принимать за 1-2 дня до сдачи материала препараты, которые бы могли изменить результат. О приеме таких лекарственных средств стоит упомянуть на консультации с врачом.
  4. Не нужно за 1-2 дня до процедуры употреблять жирную, острую и жареную пищу.
  5. Нельзя пить за несколько дней до забора крови алкогольные напитки.
  6. За 1-2 часа до анализа отказаться от курения сигарет.
  7. На обозначение амилазы влияют стресс и физические нагрузки.

Общий результат искажается, если не придерживаться указанных правил. Особенно важно следить за активностью ребенка. Желательно приходить на сдачу крови заблаговременно, чтобы он успел успокоиться.

Почему повышаются показатели?

Амилаза в биохимическом анализе крови может сопровождать:

  • Хронический и острый панкреатит. Это воспаление поджелудочной. Обе формы болезни протекают с острой болью в области пупка, тошнотой, рвотой, повышенной температурой. При остром панкреатите приступ боли длится от 2 до 12 часов. Лечить заболевания можно только медикаментозным путем.
  • Наличие опухолей и камней в поджелудочной. Такие новообразования препятствуют нормальному оттоку амилазы, что вызывает ее выброс в кровеносную систему.
  • Свинка. Этой болезни характерно воспаление околоушной слюнной железы, которая препятствует выходу амилазы через слюну.

Симптоматика свинки

Часто страдают этой болезнью дети младшего возраста.

Отклонения выше и ниже нормы приводят к развитию серьезных заболеваний, поэтому важно вовремя проходить обследования у врачей.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий: У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях: Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Для переваривания пищи человеку необходима слаженная работа всей пищеварительной системы. Это и , и кислотность желудка, желчь и бактерии в кишечнике. Без любой составляющей этого процесса возникают проблемы с перевариванием пищи, а значит и отравлением токсинами, ухудшением всасываемости полезных веществ в кишечнике и обеднением организма витаминами, минералами.

Одна из важнейших составляющих процесса пищеварения - фермент альфа амилаза.
Вообще, в природе есть три типа амилаз: альфа, бета и гамма. В организме человека вырабатывается только один: альфа.

Альфа амилаза - фермент, предназначенный для расщепления углеводов, как например, липаза для жиров, протеаза для белков. Амилаза у человека образуется в слюнных железах и поджелудочной железе. Её исключительная особенность: способность расщеплять крахмал до легкоусвояемых олигосахаридов. Начиная процесс пережевывания пищи, мы тем самым запускаем процесс переваривания еще в полости рта.

Это и является причиной сладковатого вкуса, появляющегося у крахмалосодержащих продуктов, при длительном пережёвывании. Молекулы крахмала из-за сложности строения не всасываются в кишечнике, поэтому от хорошей работы и достаточности амилазы зависит усвоение углеводов.

Если они недостаточно расщеплены, то станут пищей патогенной флоры кишечника, что вызовет брожение, вздутие. Итоговым результатом расщепления амилазой крахмалов должно стать извлечение простой глюкозы, которая необходима для обеспечения организма энергией.

В здоровом организме только совсем небольшое количество амилаз обнаруживается при лабораторном обследовании в крови и моче. Но если поджелудочная железа повреждена или протоки закупорены камнем или опухолью, то амилаза будет значительно повышена.

Диагностика

В организме абсолютно здорового человека амилаза присутствует в сыворотке и моче, но в небольшом количестве. Это связано с тем, что хорошо снабжается кровью. Из кровяного русла, проходя через почки амилаза попадает в мочу.

Ещё по теме: Дигестал: инструкция по применению

Для контроля состояния здоровья в лаборатории можно сделать анализ на содержание амилазы в крови и моче. При лабораторной диагностике различают две амилазы: альфа амилаза слюнная (S - тип) и панкреатическая амилаза (Р - тип).
Обычно в крови определяется 40% P- тип и 60 % S- тип.

Референсные значения альфа амилазы:
от 2 дней до 1 года
5 - 65 ед/л

от 1 года до 70 лет
25 - 165 ед/л

свыше 70 лет
20 - 120 ед /л

Референсные значения панкреатической амилазы
меньше 1 года
< 8 ед/л

от 1 года до 10 лет
< 31 ед/л

от 10 лет до 18 лет
< 39 ед/л

более 18 лет
< 53 ед/л

Повышенный уровень альфа амилазы (положительный результат) может быть при множестве самых разнообразных заболеваний, от диабета до паротита. Амилазы в небольшом числе присутствует в печени, кишечнике, поэтому высокий ее показатель может быть связан с заболеваниями
желудочно-кишечного тракта.

Пониженный уровень (отрицательный результат) альфа амилазы сигнализирует о таких заболеваниях и состояниях: недостаточность панкреатической железы, муковисцидоз, токсикоз беременных.

Не стоит бить тревогу при незначительных отклонениях от нормы. Они могут быть вызваны разными причинами, например, приемом ибупрофена, противозачаточных таблеток, гормональных препаратов, каптоприла. Если амилаза немного снижена, в этом может быть виноват высокий холестерин. Если же человек серьезно болен, амилаза будет превышать норму в несколько (иногда в 10) раз!
При недостаточности функции поджелудочной железы, гепатите, будут нулевые значения.
Для исследования уровня амилазы также используется анализ мочи.



Рекомендуем почитать